大豆分离蛋白-茶黄素A复合物

高结合亲和力

将茶黄素A与大豆分离蛋白结合，形成在不同pH下稳定且具有增强功能特性的蛋白-多酚复合物。

Xu, Weiqi · 范霞 · 刘红军 · Amin, Abid Muhammad · 曾晓雄

Food Chemistry 2026

参数信息

表观结合常数

3.92 × 10⁶ L/mol

α-螺旋含量（结合后）

8.75 %

α-螺旋含量（结合后）

7.78 %

技术优势

碱性下亲和力最高

pH 9.5时表观结合常数Ka达到3.92×10⁶ L/mol，显著强于pH 4.5和7.0，说明在碱性食品体系中TSA能更紧密地结合SPI。

氢键驱动结合

在不同pH下氢键均为关键作用力，使复合物在较宽pH范围内保持结构稳定，不依赖疏水或静电主导的弱结合。

提升蛋白有序结构

结合后SPI的α-螺旋含量在pH 4.5下从6.31%增加到8.75%，在pH 7.0下从6.16%增加到7.78%，表明TSA可诱导蛋白构象向更有序方向转变，有利于提高蛋白稳定性。

应用场景

• 功能性蛋白-多酚复合物：将茶黄素A与大豆蛋白结合，提升复合物的抗氧化等功能特性。
• 多酚递送载体：蛋白载体保护茶黄素A，控制其释放并提高生物利用率。
• pH响应性生物材料：结合亲和力随pH变化，可设计环境响应型递送材料。