解聚按需可调
FtsZ蛋白的极端N端无序区作为顺式解聚元件，通过破坏纵向界面促进解聚，从而在细菌中部精确压缩Z环结构而非在别处形成。
Yin, Huijia · 刘阳 · 赵莹 · 昌增益
Nature Communications 2025
论文鉴定出大肠杆菌FtsZ中所有参与自组装的氨基酸残基，为精准调控聚合动态提供了完整的靶点清单。
N-IDR作为顺式元件直接接触并破坏纵向界面，使平衡向解聚方向倾斜，而非依赖外部竞争因子。
在MinC等反式因子调节下，N-IDR驱动Z环在中部压缩而非在细胞其他位置形成，对分裂位点选择至关重要。