解析了TBCD/TBCE/Arl2与微管蛋白异二聚体的冷冻电镜结构，揭示其组装与分解的分子机制，为调控微管动态提供结构基础。
郭飞 · Al-Bassam, Jawdat
Nature Communications 2025
冷冻电镜结构显示TBCD、TBCE和Arl2形成笼状TBC-DEG装配体包裹αβ-微管蛋白，TBCE沿α-微管蛋白延伸，揭示α/β-微管蛋白如何被正确组装。
TBCC与Arl2和TBCD形成多结构域相互作用，结合αβ-微管蛋白异二聚体界面，促进TBCE旋转，从而调节微管蛋白构象。
结构显示TBCC结合GTP结合的Arl2和α-微管蛋白N位点GTP，提出GTP水解依赖的“台钳”式机制调控微管蛋白界面。